①由图2中的A可知,底物与酶的活性部位结构互补时,酶才能发挥作用,体现酶具有性。
②据图3分析,限制a点酶促反应速率的因素是,L-半胱氨酸的作用机理为图2中的(选填“B”或“C”)。
供选:(各溶液均为新配制的)质量分数为2%的淀粉酶溶液、质量分数为2%的蔗糖酶溶液、质量分数为3%的可溶性淀粉溶液、质量分数为3%的蔗糖溶液、体积分数为3%的H2O2溶液、质量分数为20%的肝脏研磨液、质量分数为5%的HCl溶液、质量分数为5%的NaOH溶液、热水、蒸馏水、冰块、斐林试剂、碘液。
实验步骤:
Ⅰ.取6支试管编号,分别加入等量的淀粉溶液。
Ⅱ.在6支试管中依次加入等量的α-淀粉酶溶液。
Ⅲ.迅速将6支试管分别放入0℃、20℃、40℃、60℃、80℃、100℃的水浴锅中保温5分钟。
Ⅳ.取出试管,各加入等量的斐林试剂,将每支试管放在60℃的水浴锅中水浴1分钟,观察各试管的溶液中颜色变化。
①α-淀粉酶溶液和β-淀粉酶水解淀粉的作用部位不同,从两种酶结构上分析,这是因为;水解淀粉的产物主要是麦芽糖。
②以上条件最有利于较长时间维持β-淀粉酶热稳定性的是。